《医学生物化学》形成性考核册标准答案
第一篇
医学生物化学作业1
1、一般测定蛋白质含量时都用含氮量乘以6.25，这一数值是如何得来的？
答：①动植物组织中的含氮物质主要是蛋白质，其它含氮物质极少。因此，测定生物样品的
蛋白质含量时，只要测出它的含氮量，就能推算出蛋白质的含量。
②由于蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25g（100÷16%）蛋白质，所以
测定蛋白质含量时只要用含氮量乘以6.25。
2、简述蛋白质的结构与功能的关系。
答：①一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原与酶
②一级结构近似的蛋白质，功能也相近。如同源蛋白质（指不同机体中具有同一功能的蛋白质）的一级结构相似，且亲缘关系越接近者，差异越小。如胰岛素、细胞色素C。
③来源于同种生物体的蛋白质，如其一级结构有微细差异，往往是分子病的基础。如HbA和HbS。
④蛋白质的空间结构与其生物学功能关系十分密切。如蛋白质变性作用、变构蛋白和变构酶也证明，蛋白质的构象改变，功能将发生改变。
3、简要说明蛋白质电泳法、透析法、超速离心法和盐析法的基本原理。
答：①电泳法的基本原理：在同一pH溶液中，由于各种蛋白质所带电荷性质和数量不同，分子量大小不同，因此它们在同一电场中移动的速率不同，利用这一性质可将不同蛋白质从混合物中分离开来。
②透析法的基本原理：蛋白质胶体的颗粒很大，不能透过半透膜。利用这一特性，可将混杂有低分子物质的蛋白质溶液放于半透膜袋内，以除去低分子物质、纯化蛋白质。
③超速离心法的基本原理：不同蛋白质分子量大小不同，分子形状不同，在一定的离心力场作用下沉降速率不同，故可利用此特性分离不同的蛋白质。
④盐析法的基本原理：各种蛋白质的亲水性及所带电荷均有差别，因此不同蛋白质盐析时所需盐类浓度不同。利用此-特性，逐步增加中性盐浓度使蛋白质从溶液中分段析出而分离。
4、简述Watson-Crick DNA双螺旋结构模型要点。
答：(1)主链(backbone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似"麻花状"绕一共同轴心以右手方向盘旋, 相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
(2)碱基对(base pair)：碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T 间形成两个氢键。
(3)大沟和小沟：大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对, 从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。
(4)结构参数：螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。
第二篇
医学生物化学作业2
1、简述糖在体内分解代谢的三种途径。
答： 乳酸
糖酵解 有氧氧化
葡萄糖 6-磷酸葡萄糖 丙酮酸 CO2＋H2O＋ATP
磷酸戊糖途径
5-磷酸核糖＋NADPH＋H＋
1分子葡萄糖经糖酵解可净生成2分子ATP，而糖原分子中一个葡萄糖残基可净生成3分子ATP。1分子葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36分子ATP，它是机体获得能量的主要方式。
2、简述糖的有氧氧化和三羧酸循环的生理意义。
答：①糖的有氧氧化的生理意义：基本意义是为机体的生理活动提供能量，1mol葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2时可净生成38或36molATP，它是机体获得能量的主要方式；代谢过程中许多中间产物是体内合成其它物质的原料，所以与其它物质代谢密切联系；它与糖的其它代谢途径亦有密切联系。
②三羧酸循环的生理意义：三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大营养素分解代谢的共同途径，也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。
3、什么是酮体？如何产生，又如何被利用？
答：①酮体是脂肪酸在肝内分解代谢产生的一类中间产物，包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮。
②酮体的产生：
合成部位：肝细胞线粒体。
合成原料：乙酰CoA。
反应过程及限速酶：关键步骤是2分子乙酰CoA缩合成1分子乙酰乙酰CoA，后者再与1分子乙酰CoA缩合成HMG-CoA；关键酶是HMG-CoA合成酶。
③酮体的利用：肝内生酮肝外用。
乙酰乙酸硫激酶
Β-羟丁酸→乙酰乙酸---------→2×乙酰CoA→进入三羧酸循环氧化供能
琥珀酰CoA转硫酶
4、试以脂类代谢及代谢紊乱的理论分析酮症、脂肪肝的成因。
答：①酮症：在糖尿病或糖供给障碍等病理情况下，胰岛素分泌减少(或作用低下)，而胰高血糖素，肾上腺素等分泌↑→脂肪动员↑→脂肪酸在肝内分解↑→酮体生成↑，超过肝外组织利用限度→出现酮症。?
②脂肪肝：肝细胞内脂肪来源多及去路少导致脂肪积存。原因有：a.糖代谢障碍导致脂肪动员↑，进入肝内脂肪酸↑，合成脂肪↑，b.肝细胞用于合成脂蛋白的磷脂缺乏(包括合成磷脂原料缺乏)c.肝功低下，合成磷脂、脂蛋白能力↓，导致肝内脂肪运出障碍(这是最多见原因)。
第二篇
医学生物化学作业3
1、根据遗传信息传递过程中复制、转录和翻译的特点，填写下表：
复制转录翻译模板DNADNAmRNA链的延长方向5＇端→3＇端5＇端→3＇端N端→C端方式半保留复制不对称性转录核蛋白体循环配对（信息传递）A=T G≡CA=U T=A G≡C三联密码-相应氨基酸产物DNARNA蛋白质2、简述血液氨基酸的来源与去路。
答： 来源：食物蛋白质的消化吸收；组织蛋白质的分解和其它化合物的转变。
去路：合成组织蛋白质；合成各种含氮化合物及氧化分解。
3、简要说明体内氨的来源及去路。
答： 氨在体内有三个主要来源：
（1） 氨基酸脱氨基作用生成的氨，这是最主要来源。
（2） 由肠道吸收的氨，其中包括食物蛋白质在大肠内经腐败作用生成的氨和尿素在肠道细菌脲酶作用下生成的氨。
（3）肾脏泌氨，谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶的催化下生成氨。氨是有毒物质，各组织中产生的氨必须以无毒的方式经血液运输到肝脏、肾脏。
氨在体内的三条去路：
（1）在肝脏合成尿素，氨在体内主要的去路是在肝脏生成无毒的尿素，然后由肾脏排泄，这是机体对氨的一种解毒方式。在肝脏的线粒体中，氨和二氧化碳，消耗ATP和H2O生成氨基甲酰磷酸，再与鸟氨酸缩合成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子氨结合生成精氨酸。这另一分子氨来自天冬氨酸的氨基。精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸可再重复上述反应。由此可见，每循环一次便将2分子氨和1分子二氧化碳变成1分子尿素。
（2）谷氨酰胺的合成，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶催化下合成谷氨酰胺。(1分)谷氨酰胺既是氨的解毒产物，又是氨的贮存及运输形式。
（3）氨可以使某些α-酮酸经联合脱氨基逆行氨基化而合成相应的非必需氨基酸，氨还可以参加嘌呤碱和嘧啶碱的合成。
4、填写下表：
药物名称用途作用原理5-Fu5-氟尿嘧啶抗癌药嘧啶类似物，转变后可抑制胸腺嘧啶核苷酸合成酶，干扰胸苷酸合成。MTX氨甲喋呤抗癌药叶酸类似物，能竞争性抑制二氢叶酸还原酶，干扰一碳单位代谢，从而抑制核苷酸合成。6-MP6-巯基嘌呤抗癌药次黄嘌呤类似物，转变后可抑制嘌呤核苷酸合成。别嘌呤醇 抗痛风药次黄嘌呤类似物，可抑制黄嘌呤氧化酶，从而使尿酸生成受阻、降低血尿酸水平。
第三篇---第四篇
医学生物化学作业4
1、简述基因表达的组织特异性规律。
答：又称为基因表达的空间特异性.在发育、分化的特定时期内不同基因产物在不同组织细胞器官内并非平均分配，而是按照一定的空间顺序出现，这就是基因的组织特异性规律。
2、简述钙离子的生理作用。
答：（1）可降低毛细血管和细胞膜通透性，降低神经，肌肉的兴奋性；
（2）有利于心肌的收缩，钙离子和钾离子相拮抗，共同参与维持心肌的正常收缩和舒张；
（3）可作为凝血因子之一，参与血液凝固；
（4）可作为一些酶的激活剂或抑制剂参与多种酶促反应；
（5）最主要的功能是作为第二信使通过"Ca2+依赖性蛋白激酶途径"发挥对细胞功能的调节作用。
3、简述肝脏在糖、脂类、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。
答：（1）肝脏在糖代谢中的作用：通过肝糖原的合成，分解与糖异生作用来维持血糖浓度的恒定，确保全身各组织，特别是脑组织的能量来源。
（2）肝脏在脂类的消化，吸收，分解，合成及运输等过程中均起重要作用，如肝脏生成的胆汁酸是乳化剂；酮体只能在肝中生成；VLDL,HDL只能在肝中合成；促进血中胆固醇脂合成的酶（LCAT）由肝脏生成分泌入血。
（3）肝脏能合成多种血浆蛋白质，如清蛋白，凝血酶原，纤维蛋白原等；通过鸟氨酸循环，肝脏将有毒的氨转变成无毒的尿素，这是氨的主要去路，也只能在肝中进行。
4、简述血浆蛋白的主要功能（至少六方面）。
答：（1）维持血浆的胶体渗透压
（2）维持血浆的正常PH值
（3）运输作用
（4）营养作用
（5）催化作用
（6）血浆凝固及纤维蛋白溶解作用
（7）免疫作用
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